Коллагены

ǰȓȟȠțȖȘ ǰDZȁǶȀ, Ɋ3, 2014 103 ɍȾɄ 639.38 ɉɪɨɮɟɫɫɨɪ Ʌ ȼ. Ⱥɧɬɢɩɨɜɚ, ɞɨɰɟɧɬ Ɉ ɉ. Ⱦɜɨɪɹɧɢɧɨɜɚ, ɞɨɰɟɧɬ ɋ Ⱥ. ɋɬɨɪɭɛɥɟɜɰɟɜ ȼɨɪɨɧɟɠ. ɝɨɫ. ɭɧ ɬ. ɢɧɠ. ɬɟɯɧɨɥ.) ɤɚɮɟɞɪɚ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɢ ɩɪɨɞɭɤɬɨɜ ɠɢɜɨɬɧɨɝɨ ɩɪɨɢɫɯɨɠɞɟɧɢɹ. ɬɟɥ. (473) 255-37-51 E-mail: c11111983@yandex.ru ɫɨɢɫɤɚɬɟɥɶ Ⱥ Ɂ ɑɟɪɤɟɫɨɜ ɎȽȻɈɍȼɉɈ ɋɟɜɟɪɨ Ɉɫɟɬɢɧɫɤɢɣ ɝɨɫɭɞɚɪɫɬɜɟɧɧɵɣ ɭɧɢɜɟɪɫɢɬɟɬ ɢɦɟɧɢ Ʉ. Ʌ. ɏɟɬɚɝɭɪɨɜɚ) Professor L.V. Antipova, associate Professor O.P. Dvorianinova, associate Professor S.A. Storublevtsev (Voronezh state university of engineering technologies) Department of technology of animal products. phone (473) 255-37-51 E-mail: c11111983@yandex.ru competitor A.Z. Cherkesov (FSBEI HPE North Ossetian state university of K. L. Khetagurov) ɋɜɨɣɫɬɜɚ ɩɪɟɩɚɪɚɬɨɜ ɮɭɧɤɰɢɨɧɚɥɶɧɵɯ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɨɜ ɪɵɛɧɨɝɨ ɩɪɨɢɫɯɨɠɞɟɧɢɹ Properties of preparations functional biopolymers of a fish origin Ɋɟɮɟɪɚɬ. Ɋɚɡɜɢɬɢɟ ɬɟɨɪɟɬɢɱɟɫɤɢɯ ɢ ɩɪɚɤɬɢɱɟɫɤɢɯ ɨɫɧɨɜ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɢ ɛɢɨɫɨɜɦɟɫɬɢɦɵɯ ɦɚɬɟɪɢɚɥɨɜ ɨɬɟɱɟɫɬɜɟɧɧɨɝɨ ɩɪɨɢɡɜɨɞɫɬɜɚ ɧɚ ɨɫɧɨɜɟ ɩɪɢɪɨɞɧɵɯ ɩɨɥɢɦɟɪɧɵɯ ɫɢɫɬɟɦ, ɜɵɞɟɥɹɟɦɵɯ ɢɡ ɫɵɪɶɹ ɠɢɜɨɬɧɨɝɨ, ɪɵɛɧɨɝɨ ɢ ɪɚɫɬɢɬɟɥɶɧɨɝɨ ɩɪɨɢɫɯɨɠɞɟɧɢɹ ɚɤɬɭɚɥɶɧɨ ɜ ɢɧɬɟɪɟɫɚɯ ɪɚɡɜɢɬɢɹ ɧɚɭɤɢ, ɡɞɪɚɜɨɨɯɪɚɧɟɧɢɹ, ɷɤɨɥɨɝɢɢ. ȼ ɧɚɫɬɨɹɳɟɟ ɜɪɟɦɹ ɩɪɚɤɬɢɱɟɫɤɢ ɨɬɫɭɬɫɬɜɭɸɬ ɨɬɟɱɟɫɬɜɟɧɧɵɟ ɦɚɬɟɪɢɚɥɵ ɧɚ ɨɫɧɨɜɟ ɩɪɨɞɭɤɬɨɜ ɦɨɞɢɮɢɤɚɰɢɢ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɨɜ ɛɟɥɤɨɜɨɣ ɢ ɩɨɥɢɫɚɯɚɪɢɞɧɨɣ ɩɪɢɪɨɞɵ ɞɥɹ ɩɪɨɢɡɜɨɞɫɬɜɚ ɛɢɨɫɨɜɦɟɫɬɢɦɵɯ ɦɚɬɟɪɢɚɥɨɜ ɫ ɪɟɝɭɥɢɪɭɟɦɵɦɢ ɮɢɡɢɤɨ ɯɢɦɢɱɟɫɤɢɦɢ ɢ ɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɢɦɢ ɫɜɨɣɫɬɜɚɦɢ. ȼ ɷɬɨɣ ɫɜɹɡɢ ɨɫɨɛɭɸ ɡɧɚɱɢɦɨɫɬɶ ɩɪɢɨɛɪɟɬɚɸɬ ɪɚɛɨɬɵ ɩɨ ɢɡɭɱɟɧɢɸ ɮɭɧɤɰɢɨɧɚɥɶɧɵɯ ɫɜɨɣɫɬɜ ɩɪɢɪɨɞɧɵɯ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɨɜ, ɜ ɱɚɫɬɧɨɫɬɢ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ, ɷɥɚɫɬɢɧɚ, ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ. ɂɧɬɟɪɟɫ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɬɟɥɟɣ ɤ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɚɦ ɛɟɥɤɨɜɨɣ ɩɪɢɪɨɞɵ ɜɩɨɥɧɟ ɨɛɨɫɧɨɜɚɧ, ɬɚɤ ɤɚɤ ɨɧɢ ɨɛɥɚɞɚɸɬ ɞɨɫɬɚɬɨɱɧɨɣ ɩɪɨɧɢɰɚɟɦɨɫɬɶɸ, ɛɨɥɶɲɨɣ ɭɞɟɥɶɧɨɣ ɩɨɜɟɪɯɧɨɫɬɶɸ ɢ ɫɨɪɛɰɢɨɧɧɨɣ ɟɦɤɨɫɬɶɸ, ɜɨɡɦɨɠɧɨɫɬɶɸ ɩɨɥɭɱɟɧɢɹ ɭɞɨɛɧɵɯ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɱɧɵɯ ɮɨɪɦ, ɧɢɡɤɨɣ ɢɦɦɭɧɨɝɟɧɧɨɫɬɶɸ, ɜɨɡɦɨɠɧɨɫɬɶɸ ɪɟɝɭɥɢɪɨɜɚɧɢɹ ɥɢɡɢɫɚ. ȼ ɫɬɚɬɶɟ ɩɪɟɞɫɬɚɜɥɟɧɵ ɞɚɧɧɵɟ ɨ ɜɨɡɦɨɠɧɵɯ ɩɭɬɹɯ ɢɫɩɨɥɶɡɨɜɚɧɢɹ ɜɬɨɪɢɱɧɵɯ ɤɨɥɥɚɝɟɧɫɨɞɟɪɠɚɳɢɯ ɨɬɯɨɞɨɜ - ɲɤɭɪ ɪɵɛ ɜɧɭɬɪɟɧɧɢɯ ɜɨɞɨɟɦɨɜ Ɋɨɫɫɢɢ. Ɋɚɡɪɚɛɨɬɚɧɵ ɢɧɧɨɜɚɰɢɨɧɧɵɟ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɱɟɫɤɢɟ ɩɪɢɟɦɵ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɢ ɜɬɨɪɢɱɧɨɝɨ ɫɵɪɶɹ ɫ ɩɨɥɭɱɟɧɢɟɦ ɮɭɧɤɰɢɨɧɚɥɶɧɵɯ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɨɜ ɲɢɪɨɤɨɝɨ ɫɩɟɤɬɪɚ ɩɪɢɦɟɧɟɧɢɹ. ɋ ɩɪɢɦɟɧɟɧɢɟɦ ɫɨɜɪɟɦɟɧɧɵɯ ɦɟɬɨɞɨɜ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɧɢɣ ɨɩɪɟɞɟɥɟɧɵ ɢɯ ɯɚɪɚɤɬɟɪɢɫɬɢɤɢ ɢ ɫɜɨɣɫɬɜɚ. ɉɨ ɤɨɦɩɥɟɤɫɭ ɨɪɝɚɧɨɥɟɩɬɢɱɟɫɤɢɯ, ɮɢɡɢɤɨ ɯɢɦɢɱɟɫɤɢɯ ɩɨɤɚɡɚɬɟɥɟɣ, ɢɧɞɟɤɫɚɦ ɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɨɣ ɚɤɬɢɜɧɨɫɬɢ ɩɨɥɭɱɟɧɧɵɟ ɩɪɟɩɚɪɚɬɵ ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ ɢ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ ɦɨɝɭɬ ɧɚɣɬɢ ɲɢɪɨɤɨɟ ɩɪɢɦɟɧɟɧɢɟ ɜ ɦɟɞɢɰɢɧɟ, ɤɨɫɦɟɬɨɥɨɝɢɢ. Ɋɚɡɪɚɛɨɬɚɧɚ ɪɟɫɭɪɫɨɫɛɟɪɟɝɚɸɳɚɹ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɹ ɩɨɥɭɱɟɧɢɹ ɤɨɠɟɜɟɧɧɵɯ ɩɨɥɭɮɚɛɪɢɤɚɬɨɜ, ɥɟɝɤɨ ɩɨɞɞɚɸɳɢɯɫɹ ɞɚɥɶɧɟɣɲɟɣ ɨɛɪɚɛɨɬɤɟ ɫ ɰɟɥɶɸ ɩɨɥɭɱɟɧɢɹ ɤɨɠɝɚɥɚɧɬɟɪɟɣɧɨɣ ɢ ɬɟɤɫɬɢɥɶɧɨɣ ɩɪɨɞɭɤɰɢɢ. Ɍɚɤɢɦ ɨɛɪɚɡɨɦ, ɧɚɭɱɧɨ ɨɛɨɫɧɨɜɚɧɵ ɧɨɜɵɟ ɩɨɞɯɨɞɵ ɜ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɟ ɲɤɭɪ ɩɪɭɞɨɜɵɯ ɪɵɛ ɧɚ ɨɫɧɨɜɟ ɢɯ ɝɥɭɛɨɤɨɣ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɢ. Summary. Development of theoretical and practical bases of technology of biocompatible materials of a domestic production on the basis of the natural polymeric systems allocated from raw materials of an animal, fish and a phytogenesis is actual in interests of development of science, health care, ecology. Now practically there are no domestic materials on the basis of products of modification of biopolymers for production of biocompatible materials with adjustable physical and chemical and biological properties. In this regard the special importance is gained by works on studying of functional properties of natural biopolymers, in particular collagen, elastin, hyaluronic acid. Interest of researchers to biopolymers of the proteinaceous nature is quite reasonable as they possess sufficient permeability, a big specific surface and sorption capacity, possibility of receiving convenient in technological forms, a low immunogenicity, possibility of regulation ɥɢɡɢɫɚ. Data on possible ways of use are presented in article secondary the collagenic wastes - skins of fishes of internal reservoirs of Russia. Innovative processing methods of processing of secondary raw materials with receiving functional biopolymers of a wide range of application are developed. With application of modern methods of researches their characteristics and property are defined. On a complex of organoleptic, physical and chemical indicators, indexes of biological activity the received preparations hyaluronic acid and collagen can find broad application in medicine, cosmetology. The resourcesaving technology of receiving tanning semi-finished products easily giving in to further processing for the purpose of receiving leather haberdashery and textile production is developed. Thus, scientific new approaches in processing of skins of pond fishes on the basis of their deep processing are proved. Ʉɥɸɱɟɜɵɟ ɫɥɨɜɚ: ɤɨɥɥɚɝɟɧ, ɮɭɧɤɰɢɨɧɚɥɶɧɵɟ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɵ, ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɚɹ ɤɢɫɥɨɬɚ. Keywords: collagen, functional biopolymers, hyaluronic acid. © Ⱥɧɬɢɩɨɜɚ Ʌ ȼ., Ⱦɜɨɪɹɧɢɧɨɜɚ Ɉ ɉ., ɋɬɨɪɭɛɥɟɜɰɟɜ ɋ Ⱥ., 2014 Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

ǰȓȟȠțȖȘ ǰDZȁǶȀ, Ɋ3, 2014 104 Ɇɢɪɨɜɨɣ ɨɩɵɬ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɢ ɪɵɛɧɨɝɨ ɫɵɪɶɹ ɫɜɢɞɟɬɟɥɶɫɬɜɭɟɬ ɨɛ ɨɝɪɨɦɧɵɯ ɩɟɪɫɩɟɤɬɢɜɚɯ ɫɨɡɞɚɧɢɹ ɢɧɧɨɜɚɰɢɨɧɧɵɯ ɨɬɟɱɟɫɬɜɟɧɧɵɯ ɩɪɨɢɡɜɨɞɫɬɜ, ɤɨɬɨɪɵɟ ɦɨɝɭɬ ɡɧɚɱɢɬɟɥɶɧɨ ɢɡɦɟɧɢɬɶ ɫɭɳɟɫɬɜɭɸɳɭɸ ɢɧɮɪɚɫɬɪɭɤɬɭɪɭ ɨɬɪɚɫɥɢ, ɩɪɢɜɥɟɱɶ ɢɧɜɟɫɬɢɰɢɢ, ɫɨɡɞɚɬɶ ɭɫɥɨɜɢɹ ɞɥɹ ɪɨɫɬɚ ɡɚɧɹɬɨɫɬɢ ɧɚɫɟɥɟɧɢɹ, ɪɚɡɜɢɬɶ ɧɚɭɱɧɨɨɛɪɚɡɨɜɚɬɟɥɶɧɵɣ ɩɨɬɟɧɰɢɚɥ [1]. Ɇɢɪɨɜɵɟ ɢ ɨɬɟɱɟɫɬɜɟɧɧɵɟ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɧɢɹ ɩɨɤɚɡɵɜɚɸɬ ɡɧɚɱɢɬɟɥɶɧɵɣ ɢɧɬɟɪɟɫ ɤ ɪɵɛɚɦ ɤɚɤ ɢɫɬɨɱɧɢɤɚɦ ɮɭɧɤɰɢɨɧɚɥɶɧɵɯ ɛɢɨɩɨɥɢɦɟɪɨɜ ɢ, ɩɪɟɠɞɟ ɜɫɟɝɨ, ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ ɢ ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ, ɤɨɬɨɪɵɟ ɥɨɤɚɥɢɡɨɜɚɧɵ ɜ ɩɢɳɟɜɵɯ ɱɚɫɬɹɯ. ɍɫɢɥɟɧɢɟɦ ɩɪɨɢɡɜɨɞɫɬɜɚ ɩɢɳɟɜɵɯ ɩɪɨɞɭɤɬɨɜ ɝɥɭɛɨɤɨɣ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɢ ɢɦɟɸɳɢɯɫɹ ɪɟɫɭɪɫɨɜ, ɜɤɥɸɱɚɹ ɩɨɛɨɱɧɵɟ, ɜɨɡɦɨɠɧɨ ɩɨɥɭɱɢɬɶ ɜɵɫɨɤɨɰɟɧɧɵɟ ɤɨɪɦɚ, ɜɟɬɟɪɢɧɚɪɧɵɟ, ɦɟɞɢɰɢɧɫɤɢɟ ɢ ɤɨɫɦɟɬɢɱɟɫɤɢɟ ɩɪɟɩɚɪɚɬɵ, ɩɢɳɟɜɵɟ ɢ ɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɢ ɚɤɬɢɜɧɵɟ ɞɨɛɚɜɤɢ, ɫɩɟɰɢɚɥɶɧɵɟ ɩɢɳɟɜɵɟ ɩɪɨɞɭɤɬɵ [2, 3]. Ɍɟɦɚ ɤɨɥɥɚɝɟɧɨɜɵɯ ɛɟɥɤɨɜ ɩɨɩɭɥɹɪɧɚ ɧɚ ɩɪɨɬɹɠɟɧɢɢ ɞɨɫɬɚɬɨɱɧɨ ɞɥɢɬɟɥɶɧɨɝɨ ɜɪɟɦɟɧɢ. ɇɨɜɚɹ ɜɨɥɧɚ ɢɧɬɟɪɟɫɚ ɤ ɧɟɦɭ ɜɨɡɧɢɤɥɚ ɢɡ ɡɚ ɪɨɫɬɚ ɢɧɮɨɪɦɚɰɢɨɧɧɨɝɨ ɩɨɥɹ ɛɥɚɝɨɞɚɪɹ ɚɤɬɢɜɧɨɦɭ ɜɧɟɞɪɟɧɢɸ ɧɨɜɵɯ ɢɧɫɬɪɭɦɟɧɬɚɥɶɧɵɯ ɦɟɬɨɞɨɜ ɚɧɚɥɢɡɚ. Ʉ ɬɨɦɭ ɠɟ, ɢɫɬɨɱɧɢɤ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ – ɫɩɢɥɨɤ ɲɤɭɪ ɤɪɭɩɧɨɝɨ ɪɨɝɚɬɨɝɨ ɫɤɨɬɚ, ɪɟɡɤɨ ɭɩɚɥ ɜ ɨɛɴɟɦɚɯ ɢɡ ɡɚ ɫɨɤɪɚɳɟɧɢɹ ɩɪɨɢɡɜɨɞɫɬɜɚ ɦɹɫɚ ɝɨɜɹɞɢɧɵ ɜ Ɋɨɫɫɢɢ. ɗɬɨ ɩɨɛɭɞɢɥɨ ɢɡɭɱɢɬɶ ɜɨɡɦɨɠɧɨɫɬɶ ɡɚɦɟɧɵ ɫɩɢɥɤɚ ɞɪɭɝɢɦɢ ɢɫɬɨɱɧɢɤɚɦɢ, ɧɚɩɪɢɦɟɪ, ɪɵɛɧɵɦɢ ɛɢɨɪɟɫɭɪɫɚɦɢ. ɋɨɬɪɭɞɧɢɤɚɦɢ ȼȽɍɂɌ ɞɚɧɚ ɨɰɟɧɤɚ ɩɟɪɫɩɟɤɬɢɜ ɪɟɚɥɢɡɚɰɢɢ ɢɞɟɢ ɪɚɡɜɢɬɢɹ ɧɨɜɵɯ ɩɪɨɞɭɤɬɨɜ ɧɚ ɛɚɡɟ ɩɨɛɨɱɧɵɯ ɫɵɪɶɟɜɵɯ ɪɟɫɭɪɫɨɜ. Ɋɚɡɪɚɛɨɬɚɧɵ ɢɧɧɨɜɚɰɢɨɧɧɵɟ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɢ ɢ ɩɨɥɭɱɟɧɵ ɥɚɛɨɪɚɬɨɪɧɵɟ ɨɛɪɚɡɰɵ ɩɪɟɩɚɪɚɬɨɜ. ɐɟɥɶ ɧɚɫɬɨɹɳɟɣ ɪɚɛɨɬɵ ɫɨɫɬɨɢɬ ɜ ɨɰɟɧɤɟ ɫɜɨɣɫɬɜ ɩɨɥɭɱɟɧɧɵɯ ɩɪɨɞɭɤɬɨɜ. ȼ ɤɚɱɟɫɬɜɟ ɨɛɴɟɤɬɚ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɧɢɹ ɜɵɫɬɭɩɚɸɬ ɩɪɨɞɭɤɬɵ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɢ ɲɤɭɪ ɩɪɭɞɨɜɵɯ ɪɵɛ. ȼ ɯɨɞɟ ɷɤɫɩɟɪɢɦɟɧɬɚɥɶɧɵɯ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɧɢɣ ɢɫɩɨɥɶɡɨɜɚɥɢɫɶ ɫɥɟɞɭɸɳɢɟ ɦɟɬɨɞɵ: ɨɩɪɟɞɟɥɟɧɢɟ ɫɭɦɦɚɪɧɨɝɨ ɛɟɥɤɚ – ɩɨ Ʉɶɟɥɶɞɚɥɸ (ȽɈɋɌ 23327-78); ɮɪɚɤɰɢɨɧɧɵɣ ɫɨɫɬɚɜ ɛɟɥɤɨɜ – ɩɨɫɥɟɞɨɜɚɬɟɥɶɧɵɦ ɷɤɫɬɪɚɝɢɪɨɜɚɧɢɟɦ ɜɨɞɨ-, ɫɨɥɟ- ɢ ɳɟɥɨɱɟɪɚɫɬɜɨɪɢɦɵɯ ɛɟɥɤɨɜ ɫɨɨɬɜɟɬɫɬɜɟɧɧɨ ɞɢɫɬɢɥɥɢɪɨɜɚɧɧɨɣ ɜɨɞɨɣ, ɫɨɥɟɜɵɦ ɪɚɫɬɜɨɪɨɦ ȼɟɛɟɪɚ ɢ ɪɚɫɬɜɨɪɨɦ ɝɢɞɪɨɤɫɢɞɚ ɧɚɬɪɢɹ ɫ ɩɨɫɥɟɞɭɸɳɢɦ ɤɨɥɢɱɟɫɬɜɟɧɧɵɦ ɨɩɪɟɞɟɥɟɧɢɟɦ ɩɨ ɛɢɭɪɟɬɨɜɨɣ ɪɟɚɤɰɢɢ; ɨɤɫɢɩɪɨɥɢɧ – ɩɨ ȽɈɋɌ Ɋ 50207-92; ɦɨɥɟɤɭɥɹɪɧɚɹ ɦɚɫɫɚ - ɷɥɟɤɬɪɨɮɨɪɟɬɢɱɟɫɤɢ ɧɚ ɭɫɬɚɧɨɜɤɟ ɜɟɪɬɢɤɚɥɶɧɨɝɨ ɷɥɟɤɬɪɨɮɨɪɟɡɚ; ɚɦɢɧɨɤɢɫɥɨɬɧɵɣ ɫɨɫɬɚɜ – ɯɪɨɦɚɬɨɝɪɚɮɢɱɟɫɤɢ ɧɚ ɚɜɬɨɦɚɬɢɱɟɫɤɨɦ ɚɦɢɧɨɤɢɫɥɨɬɧɨɦ ɚɦɢɧɨɥɢɡɚɬɨɪɟ. Ɋɟɡɭɥɶɬɚɬɵ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɧɢɹ ɫɜɨɣɫɬɜ ɩɪɟɩɚɪɚɬɨɜ ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ (ȽɍɄ) (ɬɚɛɥɢɰɵ 1, 2) ɩɨɤɚɡɚɥɢ, ɱɬɨ ɨɧɢ ɫɨɨɬɜɟɬɫɬɜɭɸɬ ɭɪɨɜɧɸ ɦɢɪɨɜɵɯ ɢ ɥɭɱɲɢɯ ɨɬɟɱɟɫɬɜɟɧɧɵɯ ɨɛɪɚɡɰɨɜ, ɨɬɜɟɱɚɸɬ ɬɪɟɛɨɜɚɧɢɹɦ ɞɥɹ ɩɪɢɦɟɧɟɧɢɹ ɜ ɤɨɫɦɟɬɢɱɟɫɤɢɯ ɫɪɟɞɫɬɜɚɯ, ɛɟɡɨɩɚɫɧɵ ɞɥɹ ɱɟɥɨɜɟɤɚ. Ɍ ɚ ɛ ɥ ɢ ɰ ɚ 1 Ɉɪɝɚɧɨɥɟɩɬɢɱɟɫɤɢɟ ɢ ɮɢɡɢɤɨ ɯɢɦɢɱɟɫɤɢɟ ɫɜɨɣɫɬɜɚ ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ ɇɚɢɦɟɧɨɜɚɧɢɟ ɩɨɤɚɡɚɬɟɥɹ ɏɚɪɚɤɬɟɪɢɫɬɢɤɚ ɢ ɧɨɪɦɚ ɞɥɹ ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ ȼɧɟɲɧɢɣ ɜɢɞ Ȼɟɥɨɟ ɚɦɨɪɮɧɨɟ ɜɟɳɟɫɬɜɨ, ɞɨɩɭɫɤɚɟɬɫɹ ɧɚɥɢɱɢɟ ɤɪɟɦɨɜɨɝɨ ɨɬɬɟɧɤɚ. ȼ ɫɪɟɞɟ ɨɪɝɚɧɢɱɟɫɤɨɝɨ ɪɚɫɬɜɨɪɢɬɟɥɹ ɢɦɟɟɬ ɜɨɥɨɤɧɢɫɬɭɸ ɫɬɪɭɤɬɭɪɭ ɜ ɜɢɞɟ ɨɬɞɟɥɶɧɵɯ ɧɢɬɟɣ ɢ ɤɥɭɛɨɱɤɨɜ, ɜ ɜɵɫɭɲɟɧɧɨɦ ɜɢɞɟ ɩɨɪɨɲɤɨɨɛɪɚɡɧɨɟ ɜɟɳɟɫɬɜɨ. Ɂɚɩɚɯ ɋɥɚɛɨɜɵɪɚɠɟɧɧɵɣ, ɯɚɪɚɤɬɟɪɧɵɣ ɞɥɹ ɞɚɧɧɨɝɨ ɜɢɞɚ ɫɵɪɶɹ, ɛɟɡ ɩɨɫɬɨɪɨɧɧɟɝɨ ɡɚɩɚɯɚ. Ɋɚɫɬɜɨɪɢɦɨɫɬɶ - Ɋɚɫɬɜɨɪɹɟɬɫɹ ɜ ɜɨɞɟ ɩɨɫɥɟ ɧɚɛɭɯɚɧɢɹ ɩɪɢ ɬɟɦɩɟɪɚɬɭɪɟ ɧɟ ɧɢɠɟ 80qɋ; - ɜ ɫɪɟɞɟ ɨɪɝɚɧɢɱɟɫɤɨɝɨ ɪɚɫɬɜɨɪɢɬɟɥɹ ɢɦɟɟɬ ɜɨɥɨɤɧɢɫɬɭɸ ɫɬɪɭɤɬɭɪɭ ɜ ɜɢɞɟ ɨɬɞɟɥɶɧɵɯ ɧɢɬɟɣ ɢ ɤɥɭɛɨɱɤɨɜ; - ɪɚɫɬɜɨɪɹɟɬɫɹ ɜ ɪɚɫɬɜɨɪɟ NaCl. Ɏɢɡɢɤɨ-ɯɢɦɢɱɟɫɤɢɟ ɢ ɦɢɤɪɨɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɢɟ ɫɜɨɣɫɬɜɚ Ɇɚɫɫɨɜɚɹ ɞɨɥɹ,% ɜɥɚɝɢ 7 ɛɟɥɤɚ 1,0-2,0 ɡɨɥɵ 4,0 – 5,0 ɪɇ (1%-ɝɨ ɜɨɞɧɨɝɨ ɪɚɫɬɜɨɪɚ ɩɪɢ 20 – 25qɋ 6,5 ± 1,0 ɋɪɟɞɧɢɣ ɦɨɥɟɤɭɥɹɪɧɵɣ ɜɟɫ 1000 ɤȾɚ ɂɫɬɢɧɧɚɹ ɜɹɡɤɨɫɬɶ 1,08 ɦɉɚ*c ȼɵɯɨɞ, % 10,0 Ɍɨɤɫɢɱɧɨɫɬɶ ɇɟ ɬɨɤɫɢɱɟɧ Ɍ ɚ ɛ ɥ ɢ ɰ ɚ 2 Ȼɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɚɹ ɚɤɬɢɜɧɨɫɬɶ ɝɢɚɥɭɪɨɧɨɜɨɣ ɤɢɫɥɨɬɵ ɧɚ ɤɭɥɶɬɭɪɟ P. Caudatum Ɋɚɡɜɟɞɟɧɢɟ Ȼɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɚɹ ɛɟɡɨɩɚɫɧɨɫɬɶ ɉɥɨɬɧɨɫɬɶ ɢɧɨɤɭɥɹɬɚ(**) ɂɧɞɟɤɫ ɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɨɣ ɚɤɬɢɜɧɨɫɬɢ(***) ɂɫɫɥɟɞɭɟɦɵɣ ɨɛɴɟɤɬ - ȽɍɄ 1:1000 ɂɇ(*) 0,9± 0,02 0,8± 0,02 1:10000 ɂɇ 0,96± 0,02 0,92± 0,02 1:10000 0 ɂɇ 1,0± 0,02 0,97± 0,02 ɂɇ – ɢɧɞɢɮɮɟɪɟɧɬɧɨɫɬɶ, ȻȺ – ɛɢɨɚɤɬɢɜɧɨɫɬɶ, Ȼɐ-50 – ɩɨɝɢɛɥɨ 50 ± 10% ɤɥɟɬɨɤ; Ȼɐ-100 – ɩɨɝɢɛɥɨ 100±10% ɤɥɟɬɨɤ. ** ɉɂ - ɨɛɴɟɤɬ ɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɢ ɧɟ ɚɤɬɢɜɟɧ; ɉɂ - ɛɨɥɶɲɟ 1±0,1 ɨɛɴɟɤɬ ɫɬɢɦɭɥɢɪɭɟɬ ɪɚɡɦɧɨɠɟɧɢɟ; ɉɂ - ɦɟɧɶɲɟ 1±0,1 ɨɛɴɟɤɬ ɭɝɧɟɬɚɟɬ ɪɚɡɦɧɨɠɟɧɢɟ ɤɥɟɬɨɤ. *** ɂȻȺ - 1±0,1 – ɨɛɴɟɤɬ ɛɢɨɥɨɝɢɱɟɫɤɢ ɧɟ ɚɤɬɢɜɟɧ; ɂȻȺ ɦɟɧɶɲɟ 1±0,1 – ɨɛɴɟɤɬ ɫɧɢɠɚɟɬ ɠɢɡɧɟɫɩɨɫɨɛɧɨɫɬɶ ɤɥɟɬɨɤ; ɂȻȺ ɛɨɥɶɲɟ 1±0,1 – ɨɛɴɟɤɬ ɩɨɜɵɲɚɟɬ ɠɢɡɧɟɫɩɨɫɨɛɧɨɫɬɶ ɤɥɟɬɨɤ. Ɋɟɚɥɢɡɚɰɢɹ ɜ ɨɩɵɬɧɨ ɥɚɛɨɪɚɬɨɪɧɵɯ ɭɫɥɨɜɢɹɯ ɡɚɩɚɬɟɧɬɨɜɚɧɧɨɣ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɢ ɤɨɥɥɚɝɟɧɨɜɵɯ ɩɪɟɩɚɪɚɬɨɜ ɫ ɦɚɫɫɨɜɨɣ ɞɨɥɟɣ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ 1,5-6 % ɬɚɤɠɟ ɞɚɥɚ ɩɨɥɨɠɢɬɟɥɶɧɵɟ ɪɟɡɭɥɶɬɚɬɵ ɜ ɨɰɟɧɤɟ Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

ǰȓȟȠțȖȘ ǰDZȁǶȀ, Ɋ3, 2014 105 ɩɪɢɝɨɞɧɨɫɬɢ ɞɥɹ ɢɫɩɨɥɶɡɨɜɚɧɢɹ ɜ ɩɢɳɟɜɨɣ ɩɪɨɦɵɲɥɟɧɧɨɫɬɢ ɢ ɦɟɞɢɰɢɧɟ. ɏɚɪɚɤɬɟɪɢɫɬɢɤɚ ɩɪɟɞɫɬɚɜɥɟɧɚ ɜ ɬɚɛɥɢɰɚɯ 3, 4 ɢ ɧɚ ɪɢɫɭɧɤɟ 1. Ɍ ɚ ɛ ɥ ɢ ɰ ɚ 3 Ɉɪɝɚɧɨɥɟɩɬɢɱɟɫɤɚɹ ɨɰɟɧɤɚ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ ɫɭɯɨɝɨ ɢ ɡɚɦɨɪɨɠɟɧɧɨɝɨ ɇɚɢɦɟɧɨɜɚɧɢɟ ɩɨɤɚɡɚɬɟɥɹ Ʉɨɥɥɚɝɟɧ ɫɭɯɨɣ Ʉɨɥɥɚɝɟɧ ɡɚɦɨɪɨɠɟɧɧɵɣ ȼɧɟɲɧɢɣ ɜɢɞ ɦɟɥɤɢɣ ɩɨɪɨɲɨɤ ɢɥɢ ɫɬɪɭɠɤɚ ɤɭɫɨɱɤɢ ɪɚɡɦɟɪɨɦ 2- 3 ɦɦ Ɂɚɩɚɯ ɫɥɚɛɨɜɵɪɚɠɟɧɧɵɣ, ɯɚɪɚɤɬɟɪɧɵɣ ɞɥɹ ɞɚɧɧɨɝɨ ɜɢɞɚ ɫɵɪɶɹ, ɛɟɡ ɩɨɫɬɨɪɨɧɧɟɝɨ ɡɚɩɚɯɚ. ɧɟɣɬɪɚɥɶɧɵɣ ɐɜɟɬ ɛɟɥɵɣ ɛɟɥɵɣ ɫɬɟɤɥɨɜɢɞɧɵɣ Ɋɢɫɭɧɨɤ 1. Ɏɪɚɤɰɢɨɧɧɵɣ ɫɨɫɬɚɜ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ Ɍ ɚ ɛ ɥ ɢ ɰ ɚ 4 Ⱥɦɢɧɨɤɢɫɥɨɬɧɵɣ ɫɨɫɬɚɜ ɤɨɥɥɚɝɟɧɚ ɢɡ ɲɤɭɪ ɪɵɛ Ⱥɦɢɧɨɤɢɫɥɨɬɵ, ɝ/100ɝ ɋɭɛɫɬɚɧɰɢɹ 2%-ɧɵɣ ɪɚɫɬɜɨɪ ɲɤɭɪɚ ɬɨɥɫɬɨɥɨɛɢɤɚ) Ⱥɫɩɚɪɚɝɢɧɨɜɚɹ ɤɢɫɥɨɬɚ +ɚɫɩɚɪɚɝɢɧ 0,099 Ɍɪɟɨɧɢɧ 0,078 ɋɟɪɢɧ 0,043 Ƚɥɭɬɚɦɢɧɨɜɚɹ ɤɢɫɥɨɬɚ 0,148 ɉɪɨɥɢɧ 0,175 Ɉɤɫɢɩɪɨɥɢɧ 0,161 Ƚɥɢɰɢɧ 0,330 Ⱥɥɚɧɢɧ 0,133 ɉ ɪ ɨ ɞ ɨ ɥ ɠ ɟ ɧ ɢ ɟ ɬ ɚ ɛ ɥ. 4 ȼɚɥɢɧ 0,320 Ɇɟɬɢɨɧɢɧ 0,030 ɂɡɨɥɟɣɰɢɧ 0,025 Ʌɟɣɰɢɧ 0,044 Ɍɢɪɨɡɢɧ 0,012 Ɏɟɧɢɥɚɥɚɧɢɧ 0,034 Ƚɢɫɬɢɞɢɧ 0,009 Ʌɢɡɢɧ 0,039 Ⱥɪɝɢɧɢɧ 0,119 ɐɢɫɬɢɧ ”0,005 Ɋɚɡɪɚɛɨɬɚɧɚ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɹ ɢ ɩɨɥɭɱɟɧɵ ɤɨɠɟɜɟɧɧɵɟ ɩɨɥɭɮɚɛɪɢɤɚɬɵ, ɥɟɝɤɨ ɩɨɞɞɚɸɳɢɟɫɹ ɤɪɚɲɟɧɢɸ, ɱɬɨ ɞɨɤɚɡɵɜɚɟɬ ɢɯ ɩɪɢɦɟɧɢɦɨɫɬɶ ɞɥɹ ɥɟɝɤɨɣ ɩɪɨɦɵɲɥɟɧɧɨɫɬɢ (ɪɢɫɭɧɨɤ 3). Ɋɢɫɭɧɨɤ 3. Ɇɨɞɢɮɢɰɢɪɨɜɚɧɧɚɹ ɫɯɟɦɚ ɩɨɥɭɱɟɧɢɹ ɨɤɪɚɲɟɧɧɵɯ ɪɵɛɧɵɯ ɤɨɠ Ɍɚɤɢɦ ɨɛɪɚɡɨɦ, ɧɚɭɱɧɨ ɨɛɨɫɧɨɜɚɧɵ ɧɨɜɵɟ ɩɨɞɯɨɞɵ ɜ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɟ ɲɤɭɪ ɩɪɭɞɨɜɵɯ ɪɵɛ ɧɚ ɨɫɧɨɜɟ ɢɯ ɝɥɭɛɨɤɨɣ ɩɟɪɟɪɚɛɨɬɤɢ. ɅɂɌȿɊȺɌɍɊȺ 1 Ⱦɜɨɪɹɧɢɧɨɜɚ Ɉ ɉ., Ⱥɧɬɢɩɨɜɚ Ʌ ȼ. Ⱥɤɜɚɤɭɥɶɬɭɪɧɵɟ ɛɢɨɪɟɫɭɪɫɵ: ɧɚɭɱɧɵɟ ɨɫɧɨɜɵ ɢ ɢɧɧɨɜɚɰɢɨɧɧɵɟ ɪɟɲɟɧɢɹ: ɦɨɧɨɝɪɚɮɢɹ. ȼɨɪɨɧɟɠ: ȼȽɍɂɌ, 2012. 420 ɫ. 2 Ⱥɧɬɢɩɨɜɚ Ʌ ȼ., ɋɬɨɪɭɛɥɟɜɰɟɜ ɋ Ⱥ. Ȼɢɨɬɟɯɧɨɥɨɝɢɹ ɤɨɥɥɚɝɟɧɨɜɵɯ ɩɢɳɟɜɵɯ ɢɧɝɪɟɞɢɟɧɬɨɜ // Ɇɹɫɧɚɹ ɢɧɞɭɫɬɪɢɹ. 2010. ʋ 6. ɋ. 16-18. 3 Ⱥɧɬɢɩɨɜɚ Ʌ ȼ., ɋɬɨɪɭɛɥɺɜɰɟɜ ɋ Ⱥ. ɉɨɥɭɱɟɧɢɟ ɮɭɧɤɰɢɨɧɚɥɶɧɨɝɨ ɤɨɥɥɚɝɟɧɨɜɨɝɨ ɝɢɞɪɨɥɢɡɚɬɚ ɢ ɩɪɢɦɟɧɟɧɢɟ ɟɝɨ ɜ ɬɟɯɧɨɥɨɝɢɢ ɦɹɫɧɵɯ ɩɪɨɞɭɤɬɨɜ // Ɏɭɧɞɚɦɟɧɬɚɥɶɧɵɟ ɢɫɫɥɟɞɨɜɚɧɢɹ. 2007. ʋ 12-1. ɋ. 124. REFERENCES 1 Dvorianinova O.P., Antipova L.V. Akvakul’turnye bioresursy: nauchnye osnovy i innovatsionnye resheniia [Ⱥquacultural bioresources: scientific bases and innovative solutions]. Voronezh, VGUIT, 2012. 420 p. (In Russ.). 2 Antipova L.V., Storublevtsev S.A. Biotechnology of food collagen ingredients. Miasnaia industriia. [Meat industry], 2010, no. 6, pp. 16-18. (In Russ.). 3 Antipova L.V., Storublɟvtsev S. A. Receiving a functional collagenic hydrolyzate and its application in technology of meat products. Fundamental’nye issledovaniia. [Fundamental researches], 2007, no. 12-1, pp. 124. (In Russ.). 0 20 40 60 80 100 ɜɨɞɨɪɚɫɬɜɨɪɢɦɚɹ ɫɨɥɟɪɚɫɬɜɨɪɢɦɚɹ ɳɟɥɨɱɟɪɚɫɬɜɨɪɢɦɚɹ 10,2 3,5 86,3 ɋɨɞɟɪɠɚɧɢɟ ɮɪɚɤɰɢɣ ɛɟɥɤɨɜ, % Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 197 Биологическая ценность новых изделий составила 0,71-0,73, коэффициент утилитарности 0,61-0,64, коэффициент избыточности 2,0-2,3. При существенном снижении себестоимости в результате экономии ценного молочного сырья, новые продукты характеризовались снижением коэффициентов различий аминокислотного скора, коэффициентов избыточности, повышением коэффициента утилитарности, сохранением высокой биологической ценности и органолептических показателей продукта. УДК [597-147.8:547.962.9]:[577.112:597-18] УСТАНОВЛЕНИЕ ТИПА КОЛЛАГЕНА ЧЕШУИ РЫБ ПОСРЕДСТВОМ ИЗУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА И ГИСТОЛОГИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ Е.А. Иванова, О.С. Якубова ФГБОУ ВПО «Астраханский государственный технический университет», Астрахань, Россия Коллаген является основным структурным белком живых организмов и составляет каркас матрикса соединительных тканей. Название "коллаген" объединяет семейство близкородственных фибриллярных белков, иначе говоря, типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей (аминокислотному составу), макромолекулярной организации, выполняемым функциям и локализации в организме. Уникальные свойства и строение каждого из типов позволяют тканям, которые они формируют, выполнять определенные функции – опора, сочленение, объединение, передача нагрузки, защита и другие. Каждой разновидности перечисленных функций соответствует своя структура каркаса матрикса, которая определяется способом укладки коллагена и его взаимодействием с другими макромолекулами внеклеточного матрикса тканей[1]. Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 198 Совокупность коллагенов, определяющих полиморфизм коллагеновых тканей, принято относить к двум группам – интерстициальные (коллагены I, II, III типа) и минорные коллагены (все остальные типы). Интерстициальные коллагены относятся к наиболее распространенному и изученному классу коллагенов, которые образуют внеклеточные структуры большинства соединительных тканей. Содержание минорных коллагенов в живых организмах сравнительно мало. В настоящее время выделено и описано порядка 28 типов коллагена, которые объединены в классы в зависимости от того, какие структуры они могут образовывать. Эти структуры представлены в таблице 1. Таблица 1. Классификация коллагенов по видам структур, которые они образуют Классы коллагена Типы Фибриллярные коллагены I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII Фибрилл-ассоциированные коллагены IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII, XXVI Коллагены, формирующие филаменты-бусины (микрофибриллы) VI Сетеобразующие коллагены IV, VIII, X Коллаген, формирующий якорные фибриллы VII Трансмембранные коллагены XIII, XVII, XXIII, XXV Другие коллагены XV, XVIII , XXVIII Фибрилл-ассоциированные коллагены объединяют типы коллагенов, которые выполняют функцию ограничения размера фибрилл, образуемых интерстициальными (фибриллярными) коллагенами, при этом самостоятельно не формируя фибрилл. Коллаген VI типа, представляющий класс коллагенов, формирующихмикрофибриллы, является короткоцепочечным белком. Он образует микрофибриллы, которые располагаются между Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 199 крупными фибриллами интерстициальных коллагенов. Этот коллаген широко представлен в хрящевом матриксе и межпозвоночных дисках. Класс сетеобразующих коллагенов формирует проницаемые, ситообразные структуры, коллаген IV типа в частности является ключевым структурным компонентом базальных мембран. Класс коллагенов, формирующих якорные фибриллы, часто называют коллагенами, связанными с эпителием, так как они обычно находятся в местах соединения эпителия с субэпителиальными слоями. Коллагены трансмембранного класса участвуют в процессе присоединения эпидермиса к дерме [2]. Как известно [3], коллагену одного типа в соединительных тканях могут сопутствовать коллагены других типов. Однако определение превалирующего типа коллагена позволит достаточно точно спрогнозировать свойства экстрагируемого из ткани коллагена, а, следовательно, и свойства целевых продуктов, получаемых из него. Установление типа коллагена в источнике сырья для получения целевого продукта также позволит, к примеру, оценить источники возможных активных примесей и пути их устранения. В связи с этим целью проведенных исследований явилось установление превалирующего типа коллагена в белковом веществе чешуи рыб. На основе данных о преобладающем типе коллагена в чешуе можно сделать предположение о её внутреннем гистологическом строении. Знание гистологического строения чешуи непосредственным образом повлияет на обоснование технологических параметров её переработки, в т.ч. позволит определить природу используемых химических реагентов и интенсивность технологических обработок. Материалы и методы исследования В качестве объектов исследования была использована чешуя от разделки карпа, сазана и карася (весеннего вылова). Оценить типовой состав коллагена в ткани возможно, зная ключевые соотношенияследующих аминокислот: оксипролин/оксилизин и глицин/аланин. Мольное отношение оксипроКоллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 200 лин/оксилизин является индикатором типа коллагена, так как для коллагена типа I эта величина составляет 13±1, а для коллагена типа II - 4±1. Для коллагенов типа I и III также сильно отличается мольное отношение глицин/аланин (I: 2,70±0,05 и III: 3,51±0,01). Количественный и качественный аминокислотный анализ указанных образцов чешуи был выполнен на жидкостном хроматографе модель L-8800 фирмы “Hitachi”(Япония). Анализ проводилисогласно методики[4] в стандартном режиме анализа белковых гидролизатов, используя высокоэффективные ионообменные хроматографические колонки и специальный нингидриновый реагент для детектирования элюирующихся аминокислот, предварительно проведя кислотный гидролиз образцов в гидролизующей смеси (концентрированные соляная и трифторуксусная кислоты в соотношении 2:1 с добавлением 0,1 % βмеркаптоэтанола) в течение 1 часа. Гистологические исследования образцов чешуи рыб проводили путем прямого микроскопирования парафиновых срезов. В пробуотбиралась чешуя с наиболее четкой и неповрежденной структурой. Биоматериалы фиксировали в 10 %-ном нейтральном формалине, обезвоживали растворами этилового спирта, после чего готовили поперечные парафиновые срезы. Специфическую окраску срезов проводили по методу Ван-Гизона, гематоксилин и эозином. Гистологические препараты изучали и фотографировали с помощью светового микроскопа марки «Микромед Р-1 LED» на основе программного обеспечения ScopeTekScopePhoto 3.0. Результаты исследований и их обсуждение В ходе проведения аминокислотного анализа было выявлено, что в строении белка чешуи принимают участие порядка 19 видов основных аминокислот [5]. Однако в рамках данного исследования нас интересует определение количества коллагенспецифичных аминокислотных остатков оксипролина и оксилизина, а также аминокислотных остатков глицина и аланина. Экспериментальные данные определения количественного аминокислотного состава белков чешуи были выражены в количестве молей отдельных аминокислот на 100 молей всех аминокислот. Представление данных анализа в данном виде было Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 201 предпочтительно, поскольку это упростило расчет необходимых соотношений – мольных отношений оксипролин/оксилизин и глицин/аланин. Результаты расчета представлены в таблице 2. Таблица 2. Мольное отношение аминокислот в чешуе некоторых видов рыб Вид рыбы Мольное отношение аминокислот Тип коллагена оксипролин/оксил изин глицин/аланин Чешуя карпа 10,01 2,51 Коллаген типа I Чешуя сазана 10,26 2,70 Чешуя карася 8,04 2,42 Оценив типовой состав коллагена в чешуе изученных видов рыб по ключевым соотношениям оксипролин/оксилизин и глицин/аланин, был сделан вывод о том, что преобладающим в чешуи рыб является коллаген типа I. Значительное содержание именно этого типа коллагена в чешуе рыб объясняется тем, что он является основным структурным компонентом тканей, которые испытывают постоянную или периодическую механическую нагрузку. Коллаген типа I в отличие от некоторых других типов образует прочные фибриллы в тканях, в которых он обнаружен, что подтверждается проведенными гистологическими исследованиями срезов чешуи изученных видов рыб, представленных на рисунке 1. Как видно из представленных на рисунке гистологических срезов, внутренняя структура чешуи любого вида рыбы четко подразделяется на 2 слоя: 1 - гиалодентиновый слой: наружный, тонкий, формирующий склериты на поверхности чешуи, состоящий по своему составу из кристаллов гидроксиапатита и хаотично расположенных единичных коллагеновых волокон; Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 202 2 - базальная пластинка чешуи, значительно превышающая по толщине гиалодентиновый слой. Базальная пластинка состоит из множества тонких ламелл, каждая из которых включает плотноупакованные пучки коллагеновых волокон постоянного диаметра. Характерной особенностью базальной пластинки является трехмерное распределение её коллагеновых волокон. Они параллельны в пределах одной ламеллы, тогда как между собой ламеллы имеют разноориентированные волокна. Таким образом, коллагеновые волокна распределены по типу многослойной клееной фанеры в базальной пластинке чешуи. Плотность укладки пучков коллагеновых волокон достаточно велика. Это проявляется в минимальном количестве просветов между соединительнотканными слоями. Устойчивость чешуи к механическому воздействию очень высока благодаря именно этой иерархически организованной структуре [6]. Рисунок 1. – Поперечные гистологические срезы чешуи: а - карп; б – карась; в – сазан Окраска - гематоксилин и эозин. Ув. 16 х 40. Способ укладки, плотность компоновки пучков коллагеновых волокон и ламеллярных слоев базальной пластинки чешуи между собой – т.е. непосредственная структура каркаса матрикса чешуи – еще раз подтверждают точность определения типа коллагена в чешуе рыб посредством аминокислотного анализа образцов. Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 203 Заключение Проведенный аминокислотный анализ позволил установить превалирующий в белковом веществе чешуи изученных видов рыб тип коллагена – коллаген типаI. Полученные данные полностью согласуются с результатами гистологических исследований поперечных срезов чешуи. Список литературы: 1. Игнатьева Н.Ю. Термическая стабильность коллагена в соединительных тканях: Дис. д-ра хим. наук: 02.00.04 / Н.Ю. Игнатьева; науч. конс. Баграташвили В.Н. – М., 2011. – 301 с. 2. Биохимия: Учеб. для вузов / Под ред. Е.С. Северина. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2004. — 779 с. 3. Сакварелидзе М. А. Решающая роль природы желатины при химической модификации желатин-содержащих систем [Текст]: Дис. д-ра хим. наук : 02.00.06 / М.А. Сакварелидзе; науч. конс. В.Н. Измайлова. - М., 2003. - 299 с. 4. Экспериментальные методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Раздел I. Общий практикум. Методические разработки к спецпрактикуму по химии белка, нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов / Г. Баландина, Г. Лавренова, Л. Баратова и др. - Отдел оперативной печати и информации химического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова Москва, 2009. - 83с. 5. Иванова Е.А. Оценка перспектив использования коллагеновых белков чешуи рыб в технологии пищевых производств/ Е.А. Иванова, О.С. Якубова // Современное бизнес-пространство: актуальные проблемы и перспективы: молодежный научнопрактический журнал. – Челябинск: Издательский центр ЮУрГУ. - 2014. – № 1. –с. 157-159. 6. Иванова Е.А. Морфологическое обоснование технологии переработки чешуи рыб для получения коллагеновых субстанций/ Е.А. Иванова, О.С. Якубова // Приоритеты и научное обеспечение реализации государственной политики здорового питания в России: [Электронный ресурс]. – Материалы III международной научно-практической интернет-конференции 15 ноября – Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Секция 1. Отечественные источники сырьевых биоресурсов и новые формы пищи 204 15 декабря 2013 г. / Под общей редакцией д-ра техн. наук, проф. С.Я. Корячкиной, д-ра техн. наук, доц. Г.А. Осиповой. //Орѐл: Госуниверситет – УНПК, 2013 – 1 электрон.опт. диск (CD-ROM). УДК [665.931.7:665.935]:[597-147.8:547.962.9] АНАЛИЗ МОЛЕКУЛЯРНО-МАССОВОГО СОСТАВА И СВОЙСТВ ЖЕЛАТИНА И КЛЕЯ ИЗ ЧЕШУИ РЫБ Е.А. Иванова, О.С. Якубова ФГБОУ ВПО «Астраханский государственный технический университет», Астрахань, Россия Чешуя, отделяемая в процессе первичной разделки промысловой и прудовой рыбы, является ценным источником получения коллагеновых субстанций с широким спектром потребительских свойств и функциональных характеристик. Целевыми продуктами современных направлений переработки чешуи рыб, как правило, являются желатин и рыбный клей. Данные продукты принципиально различаются между собой не только способами получения, но и в первую очередь своей технологической функциональностью, которая непосредственно обусловлена их структурными особенностями. Общеизвестно, что желатин и рыбный клей являются продуктами денатурации (дезагрегации) коллагена, а рыбный клей в частности выступает его глютиновой составляющей. Данные продукты представляют собой смесь линейных полипептидов различной молекулярной массы, их фрагментов и агрегатов. Основное отличие свойств рыбного клея и желатина обусловлено различием их молекулярно-массового состава. Определение молекулярно-массового состава (ММС) продуктов является основополагающей экспериментальной задачей при разработке технологий их получения. ММС продукта обуславливает не только его физико-химические свойства, но также Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

МАТЕРИАЛЫ КОНФЕРЕНЦИЙ УСПЕХИ СОВРЕМЕННОГО ЕСТЕСТВОЗНАНИЯ № 12 2005 91 диафрагмальной поверхности в задней межжелудочковой борозде. От передней межжелудочковой ветви к левому желудочку отходят 2-5, а к правому - 1-3 сравнительно крупные ветви. Огибающая ветвь левой венечной артерии отходит от главного ствола под прямым углом, поворачивает на заднебоковую поверхность сердца и ложится в поперечную борозду. Наиболее часто (57,2%) она продолжается в левую краевую ветвь. Но может заканчиваться между левым краем сердца и задней межжелудочковой бороздой (21,4%). Иногда она достигает задней межжелудочковой борозды и либо продолжается в ней, либо делится на заднюю межжелудочковую ветвь и заднюю ветвь правого желудочка (17,1%). В подавляющем большинстве случаев (79,3%) левая венечная артерия на протяжении эмбрионального периода ветвится по рассыпному типу. Ее наиболее крупные ветви на своем пути довольно часто погружаются в мышцу и вновь появляются на поверхности из под перехватившего их мышечного пучка наружного слоя миокарда. Данный факт подтверждает высказывание А.С. Христодуло-Финити (1957) о сосудах, имеющих «ныряющий» ход. Резюмируя вышеизложенное, можно констатировать, что проведенное нами исследование позволяет уточнить характерные особенности тополокализации левой венечной артерии и ее ветвей в плодном периоде эмбриогенеза человека. ПОКАЗАТЕЛИ ЛИПИДНОГО ОБМЕНА В КРОВИ БОЛЬНЫХ БОЛЕЗНЬЮ РЕЙТЕРА Саляева Л.А. Окружной кардиологический диспансер Центр сосудистой хирургии, Сургут Острые и хронические урогенитальные инфекции у человека могут протекать с поражением различных органов и систем, в том числе и суставов (болезнь Рейтера). Было обследовано 207 больных болезнью Рейтера, вызванной урогенитальной хламидийной, уреаплазменной и смешанной (хламидия + уреаплазма) инфекциями. Контролем служили 40 практически здоровых человек. Изучено содержание в крови общего холестерина, липопротеидов низкой плотности (ЛПНП-ХС), липопротеидов высокой плотности (ЛПВП-ХС), триглицеридов (ТГ). Кроме того, рассчитывали холестериновый коэффициент атерогенности (КАТ). Обнаружено незначительное, но достоверное снижение на 13% уровня общего холестерина в крови больных со смешанной инфекцией по сравнению с контрольной группой. Уровень содержания липопротеидов высокой плотности в крови больных болезнью Рейтера практически не отличался от результатов данного параметра в контрольной группе. Наблюдалось увеличение на 12% коэффициента атерогенности в группе больных с урогенитальной хламидийной инфекцией по сравнению с контрольной группой. Однако, это, скорее всего, связано с сопутствующими заболеваниями у обследуемых нами больных, в частности с гипертонической болезнью и ишемической болезнью сердца. Отмечено снижение на 23% содержания ЛПНП-ХС в крови больных со смешанной инфекцией по сравнению с тем же показателем у здоровых людей. Не выявлено существенных изменений в содержании триглицеридов в сыворотке крови больных болезнью Рейтера по сравнению с контрольной группой. ПРИМЕНЕНИЕ КОЛЛАГЕН-ГИДРОКСИАПАТИТОВОГО МАТЕРИАЛА«ЛИТАл УСЛОВИЯХ РЕПОРАТИВНОЙ РЕГЕНЕРАЦИИ ЛЕГОЧНОЙ ТКАНИ Селякин С.П., Чучков В.М., Марков А.И., Назаров С.Б. Ижевск, Самара Известно, что не все ткани обладают одинаковыми возможностями к полному восстановлению. Но, иногда, этого и не требуется. В некоторых случаях для санации очагов хронической инфекции, благоприятным является их полное замещение соединительной тканью. На протяжении многих лет Самарскими учеными ведется разработка материала стимулирующего репаративные процессы в костной ткани. Конечно, костная ткань обладает более высокими репаративными способностями, чем легочная, тем не менее, изучение морфологических изменений в области внедрения биокомпозита в ткань легкого представляет определенный интерес в плане лечения ряда тяжелых заболеваний дыхательной системы. Выбор коллаген-аппатитового материала «Литар», разработанного учеными г. Самары обусловлен рядом причин. Данный биокомпозит отвечает основным требованиям, предъявляемым к имплантатам: отсутствие токсичности, аллергизирующего влияния, наличие биодеградируемости и необходимых механических свойств. По своим характеристикам он превосходит используемые в настоящее время в клинике аналогичные материалы. Из всех коллагенапатитовых имплантатов в РФ, только «ЛитАр» официально разрешен Министерством Здравоохранения для использования в медицинской практике (ТУ 9398 – 001 – 518911443 – 00). Имеются сообщения об успешном применении этого биокомпозита в травматологии, ортопедии, стоматологии и парадонтологи [1, 2]. Имплантация материала «ЛитАр» в паренхиму легких производилась 15 интактным кроликам под внутривенным наркозом. Контрольную группу составляли3 кролика. После торакотомии слева, осуществляли продольную пневмотомию язычковых сегментов. У животных опытной группы в легкое помещали фрагмент композита «ЛитАр», предварительно обработанный порошком ампициллина. Рану легкого ушивали непрерывным обвивным швом с погружением коллаген-аппатитового комплекса в ткань легкого. В контрольной группе ушивание раны легкого производили без имплантации композита. Коллагены из Японии - http://www.collagen24.ru/ Amino Collagen Meiji - http://www.collagen24.ru/

Made with FlippingBook

RkJQdWJsaXNoZXIy NzQwMjQ=