окисления перекисью водорода фенолов, гетероциклических соединений, аминов и др. Например, она ускоряет окисление перекисью водорода аскорбиновой кислоты в дегидроаскорбиновую: --о-- t-С==-с-t-снон-снtон+нрt ~ 1 1 1 1 о он он н 1-0-1 ~С-С-С-С-СНОН-СН10Н+ 2 Н20 . 11 11 11 1 о о о н Пероксидаза {Н.Ф.1 . 11.1.7) -двухкомпонентный фермент, коферментом которого является гемин. При переработке винограда пероксидаза переходит в сусло, причем в прессовых фракциях ее активность выше, чем в са мотеке (111]; в ходе брожения активность пероксидазы снижается, в вине сохраняется на невысоко~ уров не (129]. Оптимум действия пероксидазы, выделенной из винограда, наблюдается при рН 4,1 - 4,6; она термостабил ьна, весьма энергично окисляет фенольные соед11нения, в частности кофейную и хлорогеновую кислоты, при 50-60° С. Активность пероксидазы зависит от сорта винограда (197}. В прессовых фракциях сусла активность фермента более чем в 2 раза выше, чем в самотеке. Введение сернистого ангидрида {100 мг/л) снижает активность на 6-20%, доза бентонита 0,5 г/л - на 45- 55%, 15-минутное нагревание при 60°С вызывает ее полную инактивацию. Наряду с отмеченными оксидазами в винограде обнаружены аскорбинатоксидаза, каталаза, оксидазы диоксифумаровой и гликолевой кислот, цитохромоксндаза и др. Из класса rищюлаз в винах обнаружены эстераэы, ~фруктофуранозндаза , ~-глюкозндаза, протеолитические и пектннолитические ферменты. Эстеразы - гидролазы эфиров карбоновых кислот {Н.Ф.3.1. 1) найдены в винах и шампанском. Особенно заметна активность карбоксилэстеразы в хересе [119, 126]. Доказано, что ферментные препараты из эстераз, 34 а также эстеразы из гриба Botrytis cinerea усиливают с интез сложных эфиров и способствуют улучшению ка'lества шампанского [103]. При11имая во внимание, что эстеразы ускоряют гидрол из и синтез сложных эфиров, Авакянцем и Белоусовой [5] были проведены исследования индивидуальных rидролаз эфиров. С этой целью проводили инкубацию вина и ферментного комплекса, выдеJ1енноrо из вина, с раздичными субстратами . Инкубационная смесь для определения активности эстераз включала эт11ловый сп нрт, соответствующую кислоту и вино (ферментный раствор). Активность эстеразы определял и по количеству этиловых эфиров карбоновых кислот (в микромолях). с11н тезированных зi п'е]:>Иод инкубации (24 ч при 37°С) ферментом, содержащнмся в 1 л вин а. l la основании проведенных анализов удалось нпервые показать присутствие в вине ряда r11дролаз эфиров карбоновых кислот (каприловой, капроновой и молочной). причем н а ибольшую активность во всех исследованных образцах вин проявляла эстераза, катализир ующая синтез этилового эфира каприловой кислоты: о ,..#о СНз-(СН2)8 -сf + НО-СzНь -= СНз-(СН2)•-~ "'-он O-C2Hs + + Н20 . 1l ал нчие в вине эстераз, как 11 других изученных ферментов, мы склонны связывать с жизнедеятельностью 1tрож жевых клеток. В подтвержденне этого ф~ кта св илсте.п ьствуют также данные наших определении эстсраз о полученном из дрожжей ферментном препарате, в котором была показана высокая активность лактат- и "априлатэстеразы. Нордстрем [194] считает, что образооан 11е эфиров при брожении катализируется энзима ми, соде ржащимися в клетках пивных дрожжей. П р 11 изуч ении оптимальных условий действия эстераз в1111а было установлено, что ферменты проявляют макс 11маJ1ьную активность в кислой среде при рН 2- 3 и температуре 30-37°С. Повышение рН до 5-7 и темпер<~ту ры до 50°С вызывает инактивацию всех эстераз. T:i к11м образом, кислая среда вина и температурные режимы, принятые в вннод.елии, обусловливают блаrо11 р11нт11ые условия дл я катализа реа кций синтеза эфиров эстеразами вина. Тот факт, что наиболее активн~ н вине эстеразы карбоновых к11слот с большои 35
RkJQdWJsaXNoZXIy NzQwMjQ=